Sida : le virus se sert d’une protéine de la cellule pour se protéger

Pour rester hors d’atteinte des défenses que possèdent chacune de nos cellules, le virus du Sida (VIH) capte une protéine qui y est très abondante et l’intègre à son arsenal, lui permettant de gagner en stabilité. Cette découverte, faite par une équipe australienne et publiée dans la revue eLife, permet d’élucider une partie du grand mystère entourant le processus d’infection du VIH. Ultimement, ces résultats permettront d’imaginer de nouvelles stratégies thérapeutiques.

Le VIH, un virus protégé par une « armure » bien mystérieuse

Le VIH se sert de ce qu’il trouve dans les cellules hôtes pour se multiplier. Ainsi, il envahit les cellules et transforme leur matériel génétique en ADN, qu’il pourra ensuite intégrer à celui de la cellule, dons son noyau. La cellule va alors « lire » et traiter cet ADN comme le sien, c’est-à-dire en produisant les protéines correspondantes. Les protéines virales formeront alors de nouveaux virus qui sortiront de la cellule pour en infecter d’autres.

Le virus doit cependant protéger son génome contre la détection et la destruction des molécules de défense actives à l’intérieur de la cellule le temps d’atteindre le noyau. Le VIH s’entoure donc d’une enveloppe composée de protéines et appelée « capside ». La structure de cette capside est très complexe : en effet, elle doit être assez forte pour résister plusieurs heures à l’intérieur de la cellule le temps de transformer son matériel génétique, mais pas trop non plus car elle doit pouvoir la rompre pour libérer son génome dans le noyau le moment venu. La façon dont ce processus, appelé « décapsidation », est réalisé est l’une des grandes questions sans réponse dans la biologie du VIH.

Le VIH utilise la protéine IP6, naturellement présente dans la cellule, pour stabiliser son système de protection

Dans cette nouvelle étude, les chercheurs ont conçu des virus avec des étiquettes fluorescentes pour surveiller la capside virale en utilisant la microscopie à fluorescence. « Nous pouvons maintenant voir l’effet de différentes molécules sur la capside, et identifier avec précision quand elle s’ouvre et commence à s’effondrer« , explique le professeur Till Böcking, qui a participé à ces travaux, dans un communiqué. En effet, la capside étudiée seule en laboratoire se décompose très rapidement, obligeant les chercheurs à l’étudier au sein de cellules infectées. Les scientifiques observent alors que le virus intègre à sa capside une protéine appartenant à la cellule hôte. Appelée inositol hexakisphosphate (ou IP6), elle y est naturellement très abondante et se fixe sur les pores présentes sur la capside pour la stabiliser pendant 10 à 20 heures. « C’est comme un interrupteur : lorsque vous liez cette molécule, vous stabilisez la capside, et lorsque vous la relâchez, vous l’ouvrez« , explique le Pr Till Böcking.

Capside du VIH. En magenta, les sites de liaison de l’IP6. Crédits : UNSW

RECHERCHE ET TRAITEMENT. Ces travaux sont d’importance, car ils permettront aux chercheurs de mieux étudier la capside virale. Ainsi, en ajoutant de l’IP6, ils pourront théoriquement la stabiliser assez longtemps pour leurs expériences. De plus, cette découverte « fournit une nouvelle dépendance à exploiter dans le développement d’un traitement antiviral« , d’après les auteurs. La plupart des thérapies anti-VIH actuellement approuvées ciblent en effet les protéines nécessaires à différents stades du cycle de vie du virus, mais aucune d’entre elles n’est dirigée contre la capside du VIH.

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